ไดเปปไทด์

L-α-dipeptides (ไดเปปไทด์) ยังไม่ได้รับการศึกษาเกือบเท่าที่มีโปรตีนและกรดอะมิโนการวิจัยเบื้องต้นได้ดำเนินการเกี่ยวกับ L-aspartyl-L-phenylalanine methylester (แอสปาร์แตม) และ Ala-Gln (Lalanyl-L-glutamine) เนื่องจากมีการใช้ในผลิตภัณฑ์เชิงพาณิชย์ที่เป็นที่นิยมนอกเหนือจากข้อเท็จจริงนี้ เหตุผลอีกประการหนึ่งที่ไม่มีการศึกษาไดเปปไทด์จำนวนมากอย่างละเอียดเป็นเพราะการผลิตไดเปปไทด์ขาดกระบวนการผลิตที่มีประสิทธิภาพ แม้ว่าจะมีรายงานวิธีการทางเคมีและเคมีบำบัดหลายวิธี

คาร์โนซีน – ตัวอย่างของไดเปปไทด์
จนกระทั่งเมื่อไม่นานมานี้ ได้มีการพัฒนาวิธีการใหม่สำหรับการสังเคราะห์ไดเปปไทด์ ซึ่งไดเปปไทด์ถูกผลิตขึ้นผ่านกระบวนการหมักไดเปปไทด์บางชนิดมีความสามารถทางสรีรวิทยาที่โดดเด่น ทำให้สามารถเร่งการใช้งานไดเปปไทด์ในสาขาต่างๆ ของการวิจัยทางวิทยาศาสตร์L-α-dipeptides ประกอบด้วยพันธะเปปไทด์ที่ไม่ซับซ้อนที่สุดของกรดอะมิโน 2 ตัว แต่ยังไม่พร้อมใช้งานเนื่องจากกระบวนการผลิตที่ประหยัดค่าใช้จ่ายเป็นหลักอย่างไรก็ตาม Dipeptides มีหน้าที่ที่น่าสนใจมาก และข้อมูลทางวิทยาศาสตร์รอบตัวก็เพิ่มมากขึ้นสิ่งนี้ทำให้นักวิจัยจำนวนมากมีหน้าที่ในการพัฒนากระบวนการผลิตไดเปปไทด์ที่มีประสิทธิภาพและคุ้มค่ามากขึ้นเมื่อสาขานี้ได้รับการศึกษาอย่างเต็มที่ คาดว่าเราจะสามารถเรียนรู้ได้มากขึ้นว่าเปปไทด์มีคุณค่ามากเพียงใด

Dipeptides มีหน้าที่พื้นฐานสองประการคือ:
1. อนุพันธ์ของกรดอะมิโน
2. ตัวไดเปปไทด์เอง

ในฐานะที่เป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโน ไดเปปไทด์และกรดอะมิโนของพวกมันจึงมีคุณสมบัติทางเคมีกายภาพที่แตกต่างกัน แต่โดยทั่วไปแล้วพวกมันจะมีผลทางสรีรวิทยาเหมือนกันเนื่องจากไดเปปไทด์ถูกย่อยสลายเป็นกรดอะมิโนที่แยกจากกันในสิ่งมีชีวิต ซึ่งมีคุณสมบัติทางเคมีกายภาพที่แตกต่างกันตัวอย่างเช่น แอล-กลูตามีน (Gln) ทนความร้อนได้ ในขณะที่ Ala-Gin (แอล-อะลานิล-แอล-กลูตามีน) ทนความร้อนได้

การสังเคราะห์ทางเคมีของไดเปปไทด์เกิดขึ้นดังนี้:
1. กลุ่มไดเปปไทด์เชิงหน้าที่ทั้งหมดได้รับการคุ้มครอง (นอกเหนือจากกลุ่มที่เกี่ยวข้องกับการสร้างพันธะเปปไทด์ของกรดอะมิโน)
2. เปิดใช้งานกรดอะมิโนที่ได้รับการป้องกันของกลุ่มคาร์บอกซิลอิสระ
3. กรดอะมิโนที่ถูกกระตุ้นจะทำปฏิกิริยากับกรดอะมิโนที่ได้รับการปกป้องอื่นๆ
4. กลุ่มปกป้องที่มีอยู่ในไดเปปไทด์จะถูกลบออก